Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

23. Транспорт кислорода. Кривая диссоциации оксигемоглобина

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

О2переносится к тканям в двух формах:связанный с гемоглобином и растворенныйв плазме. В крови содержится лишьнезначительное количество О2, растворимогов плазме.

Согласно закону Генри, количествогаза, растворенного в жид¬ кости, прямопропорционально его парциальномудавлению и коэффи¬ циенту растворимости.Растворимость О2 в плазме крови низка:при РО2 = = 1 мм рт.ст.

в 100 мл кровирастворяется 0,0031 мл О2

Принормальных физиологических условиях(РаО2 = 100 мм рт.ст.) в 100 мл крови растворяется0,31 мл О2, т.е. 0,31 об.%. Такое количество О2не обеспечивает потребности организма,поэтому основное значение име¬ ет другойспособ переноса — в виде связи сгемоглобином внутри эритро¬ цита.Гемоглобин является основным протеиномэритроцитов.

Главной функцией гемоглобинаявляется транспорт О2 от легких к тканями транс¬ порт СО2 от тканей к легким.Каждая молекула гемоглобина человекасо¬ стоит из белка глобина и гема.Основной глобин взрослых — НЬА являет¬ся тетрамером, состоящим из двухполипептидных цепей а и двух поли¬пептидных цепей р.

В спиральную структурукаждой полипептидной цепи глобинавстроен гем, который является комплекснымсоединением двух¬ валентного ионажелеза Fe2+ и порфирина. Ион железа гемаспособен присоединять одну молекулуО2, т.е.

одна молекула гемоглобина способнасвязать 4 молекулы О2 Следует особоподчеркнуть уникальные особенно¬ стииона Fe2+ тема обратимо связывать молекулуО2 НЬ + О2 НЬО2, в то время как обычнопри реакции изолированного Fe2+ и кислородаобра¬ зуется Fe3+. Окисленный ион Fe3+ неспособен высвобождать О2, т.е.

об¬ разуетсянеобратимая связь, а связь иона Fe2+ темас О2 происходит за счет конформационныхизменений третичной и четвертичнойструктуры глобина, она обратима, т.е.

втканях происходит высвобождение О2Гемоглобин, связанный с четырьмямолекулами О2, называется оксигемоглобином,а гемоглобин, не содержащий О2или менеечетырех молекул О2, — деоксигенированнымгемоглобином. 1 г гемоглобина способенмаксимально связать 1,34 мл О2 Учитывая,что нормальное содержание гемоглобинасоставляет 15 г/100 мл, можно рассчитать,что в 100 мл крови максимально можетсодержаться 20.1 мл О2 связанного сгемоглобином. Данная величина называетсякислородной емкостью крови (КЕК):

Наиболееважным параметром, определяющимколичество кислорода, связанного сгемоглобином, является насыщениегемоглобина кислоро¬ дом — сатурация(SаО2), который рассчитывают по формуле:

ПриРаO2, равном 100 мм рт.ст., насыщениегемоглобина кислородом артериальнойкрови составляет около 97 %. В венознойкрови (РО2 = 40 мм рт.ст.) SaO2 приблизительноравна 75 %.

Криваядиссоциации оксигемоглобина Зависимостьнасыщения гемоглобина О2 от парциальногонапряжения О2 может быть представленаграфически в виде кривой диссоциацииокси¬ гемоглобина. Кривая имеетсигмовидную форму, при этом нижняя частькривой (РаО2< 60 мм рт.ст.) имеет крутойнаклон, а верхняя часть (РаО2 > 60 ммрт.ст.) относительно пологая.

Нижнийучасток кривой диссоциа¬ ции оксигемоглобинапоказывает, что при снижении РаО2продолжается насыщение гемоглобинакислородом,т.е. ткани продолжают извлекатьдо¬ статочное количество О2 из крови.

Верхняя пологая часть кривой демонст¬рирует относительное постоянствонасыщения гемоглобина кислородом, аследовательно, и содержания кислородав крови независимо от изменений РаО2(рис. 7.9).

Положениекривой диссоциации оксигемоглобиназависит от сродства гемоглобина скислородом. При снижении сродствагемоглобина к О2, т.е. облегчении переходаО2 в ткани, кривая сдвигается вправо.Повышение сродства гемоглобина к О2означает меньшее высвобождение кислородав тканях, при этом кривая диссоциациисдвигается влево.

Важным показате¬ лем,отражающем сдвиги кривой диссоциацииоксигемоглобина, является параметрР50, т.е. такое РО2, при котором гемоглобиннасыщен кислоро¬ дом на 50 % (см. рис. 7.9).В нормальных условиях у человека (приt 37 °С, рН 7,40 и РаСО2= 40 мм рт.ст.) Р5о – 27 ммрт.ст.

При сдвиге кривой дис¬ социациивправо Р50 увеличивается, а при сдвигевлево — снижается. На сродство гемоглобинак О2оказывают влияние большое количествометаболических факторов, к числу которыхотносятся рН, РСО2 темпера¬ тура,концентрация в эритроцитах2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ).

Сни¬ жениерН, повышение РСО2 и температуры снижаютсродство гемоглоби¬ на к О2 и смещениюкривой вправо. Такие метаболическиеусловия созда¬ ются в работающих мышцах,и такой сдвиг кривой является физиологиче¬ски выгодным, так как повышенноевысвобождение О2необходимо для активноймышечной работы.

В противоположностьэтому повышение рН, снижение температурыи снижение РСО2(такие условиях создаютсяв лег¬ ких) смещают кривую диссоциацииоксигемоглобина влево (рис. 7.10).

ВлияниерН и РаСО2 на кривую диссоциации называетсяэффектом Бора. 2,3-ДФГ образуется вэритроцитах в процессе гликолиза ивыполняет функцию главного энергетическогосубстрата (в эритроцитах отсутствуютмитохондрии, поэтому не происходятреакции окислительного фосфорилирования,и АТФ не имеет большого значения какисточник энергии).

В условиях продолжительнойгипоксии увеличивается содержание2,3-ДФГ в эритроцитах, что приводит кснижению сродства гемоглобина к O2 иболее интенсивному переходу его изкрови в ткани. Снижение концентра¬ ции2,3-ДФГ в эритроцитах приводит к сдвигукривой диссоциации влево.

На кривуюдиссоциации оксигемоглобина можетоказать влияние и окись углерода (СО).СО имеет сродство к гемоглобину в 240 развыше, чем О2, и, связываясь с гемоглобином,образует карбоксигемоглобин (НЬСО). Приэтом даже небольшие количества СО могутсвязать большую часть НЬ крови изначительно уменьшить содержание О2крови.

Кроме того, СО сдвигает кривуюдиссоциации влево, что препятствуетвысвобож¬ дению О2 в тканях и такжеусугубляет гипоксию. Еще одним фактором,влияющим на сродство НЬ к кислороду,является метгемоглобин — гемоглобин,содержащий железо, окисленное до Fе3+.

Уздорового человека общее содержаниеметгемоглобина не превышает 3 %, однакопри приеме некоторых лекарств (например,фенацетин, суль¬ фаниламиды, нитроглицерин)и дефиците фермента метгемоглобин-редуктазыпроисходит образование значительныхколичеств метгемоглобина. Метгемоглобинемиявызывает смещение кривой диссоциациивлево, т.

е препятствует высвобождениюв тканях, а при повышении концентрацииметгемоглобина более 60 % происходиттакже и уменьшение нормального НЬ, чтоприводит к тяжелой гипоксии.

Источник: https://studfile.net/preview/7882140/page:4/

Оксигемоглобин: понятие, механизм образования, кривая диссоциации и её сдвиги

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

© З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий, специально для СосудИнфо.ру (об авторах)

Красный пигмент крови человека, сложный железосодержащий белок (хромопротеин, состоящий из глобина и четырех гемов с двухвалентным железом в центре каждого) – гемоглобин (Hb), соединяясь с молекулярным кислородом (O2) в легких, образует оксигенированную форму – оксигемоглобин (HHbO2).

Оксигемоглобин, приобретая уникальные свойства и обеспечивая дыхание, как одно из элементарных проявлений жизни, продолжает саму жизнь организма.

Например, достаточно ввести окись углерода вместо кислорода или нарушить потребление О2 клетками при попадании цианидов (солей синильной кислоты), которые ингибируют ферментные системы тканевого дыхания, как тут же наступает гибель организма.

Дыхание, на первый взгляд, кажется совсем простым процессом.

Между тем, оно основано на взаимодействии многих компонентов, составляющих гигантскую молекулу красного пигмента крови – хромопротеина гемоглобина, который, в свою очередь, отличается многообразием производных, где из их числа несомненный интерес вызывает оксигемоглобин. Итак, оксигемоглобин образуется в легких путем соединения сложного железосодержащего белка гемоглобина с кислородом, поступающим с вдыхаемым воздухом.

Образование и распад оксигемоглобина

В спокойном состоянии тканям человеческого тела достаточно около 0,2 л кислорода в одну минуту, но все меняется при физической нагрузке и чем она интенсивнее, тем больше необходимого для дыхания газа запрашивают ткани.

Для удовлетворения их нужд потребность в кислороде может увеличиваться в 10 – 15 раз и составлять до 2, а то и 3 литров О2 в одну минуту.

Однако газообразный кислород в данном количестве никак не сможет пробраться в ткани, поскольку он почти не растворим и в воде, и в плазме, то есть, этот элемент в ткани должен доставить какой-то белок, способный соединиться с ним и решить задачу транспорта.

Кровь, как биологическая среда, реализует свои функциональные обязанности по обеспечению дыхания за счет присутствия в ней сложного содержащего железо протеина – гемоглобина, физиологическая роль которого, как транспортного средства кислорода, базируется на способности Hb связывать и отдавать О2 в корреляции с концентрацией (парциальным давлением – P) данного газа в крови. Образование оксигемоглобина осуществляется в паренхиме легких, куда кислород прибывает при дыхании из воздуха окружающей среды.

Процесс образования HHbO2 происходит в доли секунды (0,01 с), поскольку кровь в легких задерживается всего-то на полсекунды. Схематично и коротко образование оксигемоглобина можно представить в следующем виде:

  • Попадая в капиллярные сосуды легких, кровь обогащается кислородом, то есть, красный кровяной пигмент к своим 4 гемам присоединяет кислород – идет реакция окисления (оксигенации);
  • Кислород связывается с гемами хромопротеина при помощи координационных связей феррума (железо – Fe) и, не изменяя в данном случае валентности последнего (в геме валентность железа всегда – II), переводит его (Hb) в несколько иное состояние;
  • Гем железосодержащего протеина представляет собой активный центр, с его помощью хромопротеин в результате вышеуказанной реакции переходит в непрочный комплекс – оксигенированный гемоглобин (HHbO2), который, находясь в красных кровяных тельцах – эритроцитах, с током крови доставляется к клеткам тканей, чтобы через распад оксигемоглобина и выделения в процессе диссоциации кислорода, обеспечить их дыхание.

Таким образом, результатом реакции оксигенации становится образование оксигемоглобина, подкисление биологической жидкости, снижение ее щелочного резерва, то есть, ее умения связывать углекислоту (СО2), которое, разумеется, на тот момент снижается.

Железосодержащий протеин, насытившись в легочной паренхиме кислородом и приобретя оксигенированную форму, уносит О2 к тканям, в капиллярных сосудах которых его концентрация в крови резко понижена.

Там происходит распад оксигемоглобина (диссоциация), кислород уходит на тканевое дыхание, гемоглобин забирает отработанный углекислый газ, превращаясь в другую физиологическую модель – карбогемоглобин (HHbCO2), и в этом качестве отправляется в главный орган дыхания, чтобы обменять CO2 на очередную порцию необходимого организму газа.

Кривая образования и распада (диссоциации) оксигемоглобина

Агентом, гарантирующим быстрое насыщение железосодержащего белка кислородом (образование оксигемоглобина), выступает высокое напряжение (парциальное давление) О2 в легочных альвеолах (порядка 100 мм рт. ст.).

Корреляцию между степенью насыщения красного кровяного пигмента кислородом и парциальным давлением O2 (PO2) выражают в виде S-образной кривой (сигмоиды), которую называют кривой диссоциации оксигемоглобина.

Свойственная красному кровяному пигменту S-образная (сигмоида) кривая диссоциации оксигемоглобина свидетельствует о том, что контактирование первой молекулы О2 с одним из гемов Hb открывает путь присоединению других  молекул элемента остальными тремя гемами.

Кривой насыщения железосодержащего белка кислородом принадлежит немалая физиологическая значимость – S-образная конфигурация позволяет крови обогатиться данным газом при изменениях концентрации кислорода в биологической жидкости в довольно обширных интервалах.

К примеру, не следует ожидать таких особенных расстройств дыхательной функции крови, как выраженное кислородное голодание (гипоксия), при подъеме на высоту до 3,5 км над уровнем моря или во время перелета на самолете.

Хотя PO2 во вдыхаемом воздухе сильно понизится, концентрация кислорода в крови будет находиться на достаточно высоком уровне, чтобы обеспечить насыщение Hb данным газом. На это указывает и отлогий график формирования и распада оксигемоглобина на верхнем его отрезке (верхний отрезок кривой свидетельствует о течении процесса насыщения О2 красного пигмента крови в легочной паренхиме и находится в пределах 75 – 98%).

Кривая диссоциации оксигемоглобина может быть разделена на 4 отрезка, каждому их которых соответствует определенный период образования оксигемоглобина (зависимость скорости насыщения хромопротеина кислородом от парциального давления газа в крови):

  • 0 – 10 мм рт. ст. – гемоглобин не спешит насыщаться;
  • 10 – 40 мм рт. ст. – оксигенация резко ускоряется (стремительный подъем кривой), доходя до 75%;
  • 40 – 60 мм рт. ст. – оксигенация заметно замедляется, потихоньку добираясь до 90%;
  • Значения PO2 пересекают отметку 60 мм рт. ст. – насыщение идет слабо (линия лениво ползет вверх). Однако кривая медленно продолжает стремиться к отметке 100%, но, так и не достигнув ее, останавливается на уровне 96 – 98%. Кстати, и такие показатели насыщения Hb кислородом отмечаются только у молодых и здоровых людей (PO2 артериальной крови ≈ 95 мм рт. ст., легочных капилляров – ≈ 100 мм рт. ст.). С возрастом дыхательные способности крови снижаются.

Несовпадение парциального давления кислорода артериальной крови и смеси газов в альвеолах легких трактуется:

  1. Некоторыми разногласиями между интенсивностью тока крови и вентилированием разных отделов главного органа дыхания – легких;
  2. Притоком незначительного объема крови из бронхиальных вен в венозные сосуды легких (шунтирование), где, как известно, течет артериальная кровь;
  3. Прибытием доли крови из коронарных вен в левый желудочек сердца посредством тебезиевых вен (вены Тебезия-Вьессена), в которых проходимость возможна в обоих направлениях.

Между тем, причины, вследствие которых кривая образования и диссоциации оксигемоглобина приобрела сигмоидную форму, пока остаются не до конца выясненными.

Смещение кривой диссоциации оксигемоглобина

Но кривая диссоциации оксигемоглобина, о которой идет речь выше, справедлива, если в организме все нормально. В других ситуациях график может сдвигаться в ту или иную сторону.

В числовом выражении сродство гемоглобина к кислороду обозначается величиной P50 – напряжение полунасыщения красного пигмента крови кислородом или иными словами: парциальное напряжение О2, при котором 50% Hb пребывает в форме оксигемоглобина (оптимальные условия: рН – 7,4, tº – 37ºC).

Нормальные значения этого показателя в артериальной крови приближаются к величине 34,67 гПа (26 мм рт. ст.). Смещение графика вправо указывает на то, что способность красного кровяного пигмента соединяться с кислородом снижается, что, естественно, увеличивает значения P50.

И, наоборот – смещение кривой влево говорит об увеличении сродства этого хромопротеина к кислороду (↓P50.).

Ходу сигмоиды помогают некоторые факторы, повышающие обогащение крови кислородом и таким образом участвующие в тканевом дыхании, поэтому названные вспомогательными:

  • Повышение водородного показателя (pH) крови (эффект Бора), поскольку способность гемоглобина присоединять кислород связана с водородным показателем (pH) данной биологической среды (гемоглобин представляет одну из четырех буферных систем и влияет на регуляцию кислотно-основного баланса, поддерживая pH на нужном уровне: 7,36 – 7,4). Следовательно, чем выше водородный показатель, тем активнее ведет себя гемоглобин в отношении кислорода и наоборот – снижение pH отнимает возможности хромопротеина присоединять кислород, например: ↓pH до 7,2 заставит график отклоняться вправо (≈ на 15%), ↑pH до 7,6 передвинет кривую диссоциации оксигемоглобина влево (≈ на 15%);
  • Отделение углекислого газа от карбогемоглобина в легких и выход СО2 с выдыхаемым воздухом (эффект Бора-Вериго) на фоне повышения водородного показателя создает условия для жадного насыщения гемоглобина кислородом (образование оксигемоглобина в легких);
  • Возрастание уровня значимого для обмена фосфата – 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ), содержание которого в крови меняется в зависимости от условий протекания обменных процессов;
  • Снижение температуры в легких (в тканях она выше, нежели в легких) и чем ниже упадет tº, тем больше способностей присоединять кислород появляется у железосодержащего белка (при повышении температуры идет обратный эффект).

Уровень красного пигмента в крови, а также его способность присоединять кислород (кривая диссоциации оксигемоглобина) в некоторой степени подвержены возрастным колебаниям.

Так, у младенцев, только-только известившим мир о своем появлении первым криком, количество гемоглобина заметно выше, что объясняется присутствием фетального гемоглобина, который, как известно, обладает повышенным сродством к кислороду.

Красный пигмент крови стариков, напротив, постепенно снижает способности связывать кислород.

В заключение хочется заметить, что гемоглобин не только имеет сродство к кислороду и довольно легко соединяется с углекислым газом. Кроме физиологических соединений красного кровяного пигмента при определенных условиях возникают связи с другими газами, в частности – с угарным газом (CO) и оксидом азота (NO), причем соединение происходит также непринужденно

Высокое сродство Hb к угарному газу влечет образование карбоксигемоглобина (HHbCO), который препятствует соединению хромопротеина с кислородом, а в результате этого ткани остаются без O2. К чему это может привести – всем известно: при отравлении угарным газом высок риск смертельного исхода, если вовремя не помочь человеку.

При отравлении оксидом азота или парами нитробензола гемоглобин переходит в метгемоглобин (HHbOH) с изменением валентности железа (II → III). Метгемоглобин также не позволяет кислороду соединиться с гемоглобином, в итоге – наступает кислородное голодание тканей, создается угроза жизни организма.

: о транспорте кислорода и углекислого газа гемоглобином

Вывести все публикации с меткой:

Источник: https://sosudinfo.ru/krov/oksigemoglobin/

Кривая диссоциации оксигемоглобина

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Реакция взаимодействия кислорода с гемоглобином подчиняется закону действующих масс. Это означает, что соотношение между количествами гемоглобина и оксигемоглобина зависит от содержания физически растворенного О2 в крови; последнее же, согласно закону Генри-Дальтона, пропорционально напряжению О2.

Процент оксигемоглобина от общего содержания гемоглобина называют кислородным насыщением (SО2) гемоглобина. Если гемоглобин полностью дезоксигенирован, то SО2 = 0%; если же весь гемоглобин превратился в оксигемоглобин, то SО2 = 100%. В соответствии с законом действующих масс насыщение гемоглобина кислородом зависит от напряжения О2.

Графически эту зависимость отражает так называемая кривая диссоциации оксигемоглобина. Эта кривая имеет S-образную форму. Расположение кривой диссоциации оксигемоглобина зависит от ряда факторов (см. ниже). Наиболее простым показателем, характеризующим расположение этой кривой, служит так называемое напряжение полунасыщения (50%), т.е.

такое напряжение О2, при котором насыщение гемоглобина кислородом составляет 50%. В норме (при рН=7,4 и t=37°C) полунасыщение артериальной крови составляет около 26 мм рт.ст. (3,46 кПа).

Причины S-образной формы кривой диссоциации оксигемоглобина до конца не ясны. Если бы каждая молекула гемоглобина присоединяла только одну молекулу О2, то кинетика этой реакции графически описывалась бы гиперболой.

Именно такая гиперболическая кривая диссоциации характерна, например, для реакции соединения кислорода с красным мышечным пигментом миоглобином, аналогичной реакции оксигенации гемоглобина.

Строение миоглобина сходно со структурой одной из четырех субъединиц гемоглобина, поэтому молекулярные массы этих двух веществ соотносятся как 1:4. Поскольку в состав миоглобина входит лишь одна пигментная группа, одна молекула миоглобина может присоединить только одну молекулу О2.

Исходя из вполне правдоподобного предположения о том, что S-образная форма кривой диссоциации НbО2 обусловлена связыванием одной молекулой гемоглобина четырех молекул О2, Эдер выдвинул так называемую гипотезу промежуточных соединений.

Согласно этой гипотезе, присоединение четырех молекул О2 к гемоглобину происходит в несколько стадий, причем каждая из этих стадий влияет на равновесие следующей реакции. Таким образом, реакция соединения кислорода с гемоглобином описывается четырьмя константами равновесия, что и объясняет сигмоидную форму кривой диссоциации оксигемоглобина.

В то же время возможно и другое объяснение, согласно которому существуют две формы гемоглобина-оксигенированная и дезоксигенированная, переходящие одна в другую в результате конформационных перестроек. Если предположить, что параметры равновесия реакций оксигенации для этих двух форм гемоглобина различны, то с позиции данной гипотезы можно объяснить S-образную форму кривой диссоциации НbО2

Биологический смысл формы кривой диссоциации оксигемоглобина. Конфигурация кривой диссоциации оксигемоглобина имеет важное значение с точки зрения переноса кислорода кровью. В процессе поглощения кислорода в легких напряжение О2 в крови приближается к таковому в альвеолах. У молодых людей РО2 артериальной крови составляет около 95 мм рт.ст.

(12,6 кПа). При таком напряжении насыщение гемоглобина кислородом составляет примерно 97%.

С возрастом (и в еще большей степени при заболеваниях легких) напряжение О2 в артериальной крови может значительно снижаться, однако, поскольку кривая диссоциации оксигемоглобина в правой ее части почти горизонтальна, насыщение крови кислородом уменьшается ненамного. Так, даже при падении РО2 в артериальной крови до 60 мм рт.ст.

(8,0 кПа) насыщение гемоглобина кислородом равно 90%. Таким образом, благодаря тому, что области высоких напряжений кислорода соответствует горизонтальный участок кривой диссоциации оксигемоглобина, предупреждается cyщественное снижение насыщения артериальной крови кислородом.

Крутой наклон среднего участка кривой диссоциации оксигемоглобина свидетельствует об очень благоприятных условиях для отдачи кислорода тканям. При изменении локальной потребности в кислороде он должен высвобождаться в достаточном количестве в отсутствие значительных сдвигов РО2 в артериальной крови.

В состоянии покоя РО2 в области венозного конца капилляра равно приблизительно 40 мм рт.ст. (5,3 кПа), что соответствует примерно 73% насыщения. Если в результате увеличения потребления кислорода его напряжение в венозной крови падает лишь на 5 мм рт.ст.

(0,7 кПа), то насыщение гемоглобина кислородом снижается не менее чем на 7%; высвобождающийся при этом О2 может быть сразу же использован для процессов метаболизма.

Количество химически связанного кислорода в крови зависит от насыщения им гемоглобина.

При прохождении крови через тканевые капилляры используется лишь 25% общей кислородной емкости. Разумеется, разные органы существенно различаются по степени извлечения кислорода. При интенсивной физической нагрузке артериовенозная разница по кислороду может превышать 0,1.

Предыдущая12345678Следующая

Дата добавления: 2015-12-11; просмотров: 1584; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: https://helpiks.org/6-18278.html

Диссоциация оксигемоглобина и ее зависимость. Эффект Бора

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Кривые диссоциации оксигемоглобина справедливы для нормальной крови со средними показателями. Однако существует ряд факторов, которые могут сдвигать эту кривую в одну или другую сторону.

На рисунке видно, что при некотором закислении крови со снижением рН от нормального уровня 7,4 до 7,2 кривая диссоциации смещается в среднем на 15% вправо, а повышение уровня рН от нормального уровня 7,4 до 7,6 смещает кривую на такое же расстояние влево.

Кроме изменений рН известны и другие факторы, которые могут сдвигать кривую диссоциации.

Назовем три, действие которых сдвигает кривую вправо: (1) повышение концентрации двуокиси углерода; (2) повышение температуры крови; (3) повышение концентрации 2,3-дифосфоглицерата — метаболически важного фосфата, который в зависимости от метаболических условий присутствует в крови в разных концентрациях.

Повышение снабжения тканей кислородом в случаях, когда двуокись углерода и ионы водорода сдвигают кривую диссоциации оксигемоглобина. Эффект Бора.

Сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина в ответ на повышение содержания двуокиси углерода и ионов водорода в крови имеет существенное влияние, выражающееся в ускорении высвобождения кислорода из крови в тканях и увеличении оксигенации крови в легких. Это называют эффектом Бора и объясняют его следующим образом.

При прохождении крови через ткань двуокись углерода диффундирует из клеток ткани в кровь. В результате в крови увеличивается Ро2, а затем концентрации угольной кислоты (Н2СО3) и ионов водорода. Эти изменения сдвигают кривую диссоциации оксигемоглобина вправо и вниз, уменьшая сродство кислорода к гемоглобину, и в результате увеличивается выход кислорода в ткани.

При диффузии двуокиси углерода из крови в альвеолы происходят процессы обратного направления — в результате в крови снижаются Рсо2 и концентрация ионов водорода, сдвигая кривую диссоциации оксигемоглобина влево и вверх. При этом' значительно увеличивается количество кислорода, связывающегося с гемоглобином при любом существующем уровне альвеолярного Ро2, что увеличивает транспорт кислорода к тканям.

Сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина под влиянием дифосфоглицерата. Нормальное содержание ДФГ в крови вызывает постоянный небольшой сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина вправо. В случае гипоксического состояния, продолжающегося более нескольких часов, концентрация ДФГ в крови значительно возрастает, и кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо еще больше.

В присутствии такой концентрации ДФГ кислород в тканях высвобождается при Ро2, превышающем нормальный уровень на 10 мм рт. ст., поэтому в некоторых случаях такой механизм с участием ДФГ может оказаться важным для адаптации к гипоксии, особенно если причиной гипоксии является уменьшение в ткани кровотока.

Сдвиг кривой диссоциации во время физической нагрузки.

Во время физической нагрузки некоторые факторы вызывают значительный сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина вправо, поэтому активные, выполняющие физическую работу мышечные волокна получают дополнительное количество кислорода.

В свою очередь, работающие мышцы высвобождают большое количество двуокиси углерода; это в совокупности с действием некоторых других кислот, высвобождающихся мышцами, повышает концентрацию ионов водорода в крови капилляров мышц.

Кроме того, во время работы температура мышцы часто повышается на 2-3°С, что может еще больше увеличивать доставку кислорода мышечным волокнам. Все эти факторы вызывают значительный сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина в крови капилляров мышц вправо.

Сдвиг вправо означает высвобождение кислорода гемоглобином в мышце при достаточно высоком уровне Ро2 (40 мм рт. ст.) даже в случаях, когда из него уже высвободилось 70% кислорода.

Сдвиг кривой в другую сторону показывает, что в легких присоединилось дополнительное количество кислорода из альвеолярного воздуха.

– Также рекомендуем “Участие кислорода в метаболизме. Метаболическое потребление кислорода”

Оглавление темы “Кислород и его доставка в организме”:
1. Диффузия газов через дыхательную мембрану. Дыхательная мембрана
2. Емкость дыхательной мембраны. Диффузионная емкость для кислорода
3. Вентиляционно-перфузионный коэффициент. Парциальное давление кислорода и двуокиси углерода
4. Концепция физиологического шунта. Концепция физиологического мертвого пространства
5. Обмен кислорода в организме. Транспорт кислорода из легких в ткани
6. Транспорт кислорода артериальной кровью. Диффузия кислорода
7. Гемоглобин. Роль гемоглобина в транспорте кислорода
8. Коэффициент использования кислорода. Сохранение постоянства кислорода в тканях
9. Диссоциация оксигемоглобина и ее зависимость. Эффект Бора
10. Участие кислорода в метаболизме. Метаболическое потребление кислорода

Источник: https://meduniver.com/Medical/Physiology/875.html

ЛечениеСосудов
Добавить комментарий